Aquí os dejo unas preguntas que he realizado sobre las proteínas:
ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, que es la estructura más sencilla, es decir, una secuencia lineal de aminoácidos.
Estructura secundaria, es la disposición espacial de la estructura primaria, podemos encontrar: α-hélice (se desarrolla en espiral haciendo giros sobre sí misma, lo que le da la forma de escalera de caracol), conformación-ß (es como una lámina plegada, una cadena se enrolla y varias independientes formando un estructura de zing zang) y la hélice de colágeno (es la unión de 3 hélices y es un ejemplo concreto el colágeno, lo forma 3 aminoácidos y el giro es levógiro, es decir, hacia la izquierda.
Estructura terciaria es la disposición en el espacio de la estructura secundaria, las características y funciones de las proteínas dependen de esta estructura, hay dos tipos: globulares (forma de globo, se enrollan de manera compacta) y fibrosas (cadenas peptídicas y las moléculas son alargadas).
Y estructura cuaternaria es la que presentan las proteínas cuando posee dos o más cadenas polipeptídicas.
Estructura secundaria, es la disposición espacial de la estructura primaria, podemos encontrar: α-hélice (se desarrolla en espiral haciendo giros sobre sí misma, lo que le da la forma de escalera de caracol), conformación-ß (es como una lámina plegada, una cadena se enrolla y varias independientes formando un estructura de zing zang) y la hélice de colágeno (es la unión de 3 hélices y es un ejemplo concreto el colágeno, lo forma 3 aminoácidos y el giro es levógiro, es decir, hacia la izquierda.
Estructura terciaria es la disposición en el espacio de la estructura secundaria, las características y funciones de las proteínas dependen de esta estructura, hay dos tipos: globulares (forma de globo, se enrollan de manera compacta) y fibrosas (cadenas peptídicas y las moléculas son alargadas).
Y estructura cuaternaria es la que presentan las proteínas cuando posee dos o más cadenas polipeptídicas.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
La estructura primaria posee enlaces peptídicos y covalentes.
La estructura secundaria posee enlaces por puentes de hidrógeno, (en la α-hélice se producen enlaces de hidrógeno intracatenarios, es decir dentro de la molécula. En la conformación-ß se producen enlaces de hidrógeno intercatenarios, es decir entre cadenas. En la hélice de hidrógeno la unión se produce por medio de enlaces covalentes y por enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno).
En la estructura terciaria pueden ser por: puentes de hidrógeno (enlaces débiles, en los grupos peptídicos), puentes electroestáticos(en grupos de carga opuesta), hidrofóbicos, fuerzas de Van der Waals y enlace covalente de disulfuro (enlace fuerte se produce por ejemplo entre dos cisteínas).
Y por último en la estructura cuaternaria se producen enlaces débiles no covalentes.
Fuente: Google imágenes
La estructura primaria posee enlaces peptídicos y covalentes.
La estructura secundaria posee enlaces por puentes de hidrógeno, (en la α-hélice se producen enlaces de hidrógeno intracatenarios, es decir dentro de la molécula. En la conformación-ß se producen enlaces de hidrógeno intercatenarios, es decir entre cadenas. En la hélice de hidrógeno la unión se produce por medio de enlaces covalentes y por enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno).
En la estructura terciaria pueden ser por: puentes de hidrógeno (enlaces débiles, en los grupos peptídicos), puentes electroestáticos(en grupos de carga opuesta), hidrofóbicos, fuerzas de Van der Waals y enlace covalente de disulfuro (enlace fuerte se produce por ejemplo entre dos cisteínas).
Y por último en la estructura cuaternaria se producen enlaces débiles no covalentes.
Fuente: Google imágenes
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
La estructura que caracteriza a este tipo es de estructura secundaria de tipo α-hélice, se desarrolla en espiral posee forma de escalera de caracol es estable porque se producen enlaces de hidrógeno intracatenarios, es decir, dentro de la molécula.
Entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del 4º aminoácido le da estabilidad. Posee un giro dextrógiro, es decir hacia la derecha, cada aminoácido gira 100º respecto del anterior, en total son 3.6 aminoácidos. Los -C=O se orientan al mismo lado y los -NH hacia el lado contrario. Los radicales dirigidos hacia el exterior de la α-hélice.
La estructura que caracteriza a este tipo es de estructura secundaria de tipo α-hélice, se desarrolla en espiral posee forma de escalera de caracol es estable porque se producen enlaces de hidrógeno intracatenarios, es decir, dentro de la molécula.
Entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del 4º aminoácido le da estabilidad. Posee un giro dextrógiro, es decir hacia la derecha, cada aminoácido gira 100º respecto del anterior, en total son 3.6 aminoácidos. Los -C=O se orientan al mismo lado y los -NH hacia el lado contrario. Los radicales dirigidos hacia el exterior de la α-hélice.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Solubilidad: Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
Especificidad: Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órgános; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
Solubilidad: Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
Especificidad: Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órgános; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Defensa inmunitaria: las inmunoglobulinas dan lugar a los anticuerpos, que se forma como respuesta a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o precipitan.
Fuente: Google Imágenes
Movimiento: la contracción muscular se debe a la interacción de filamentos proteicos de actina y miosina.
Fuente: Google Imágenes
Defensa inmunitaria: las inmunoglobulinas dan lugar a los anticuerpos, que se forma como respuesta a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o precipitan.
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Movimiento: la contracción muscular se debe a la interacción de filamentos proteicos de actina y miosina.
Fuente: Google Imágenes
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces todos excepto los enlaces peptídicos que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria.
En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrian por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces todos excepto los enlaces peptídicos que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria.
En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrian por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
En disolución estas soluciones pueden comportarse como ácido o como base y es muy bueno para la regulación del Ph. El punto isoeléctrico donde el Ph = 7 y la molécula es dipolar.
- Cuando el Ph es elevado y mayor que 7, es un medio básico (actúa como ácido, es decir cede protones). La concentración en el medio (posee baja cantidad de protones y elevada de -OH), es decir hacia la izquierda.
- Cuando el Ph es bajo y menor que 7, es un medio ácido (actúa como base, es decir capta protones). La concentración en el medio (posee elevada cantidad de protones y baja de -OH), es decir hacia la derecha.